1.前白蛋白 前白蛋白(prealbumin,PA)的主要功能是運輸視黃醇。維生素A在體內的活性形式包括視黃醇、視黃醛及視黃酸。食物中的視黃醇都以酯的形式即視黃醇酯存在,在小腸被水解為視黃醇,被吸收后又重結合為視黃醇酯;再以脂蛋白的形式儲存于脂肪細胞。血漿中的維生素A為非酯化型,它與視黃醇結合蛋白(retinol binding protein,RBP)結合而被轉運。后者又與已結合甲狀腺素的前白蛋白形成維生素A-RBP-PA復合物。當運至靶組織后,與特異受體結合而被利用。
2.運鐵蛋白 在體內所含的微量元素中,鐵是最多的一種,約占體重的0.005 7%。體內鐵約75%存在于鐵卟啉化合物中。成年男子及絕經后的婦女每月需鐵約1mg。體內運鐵蛋白(transferrin)是運輸鐵的主要物質。鐵蛋白(ferritin)則是儲存鐵的分子。運鐵蛋白是分子量為76 000的糖蛋白,屬于β1-球蛋白,在肝中合成,該蛋白約有20種多態(tài)性。1mol運鐵蛋白可運輸2mol Fe3+。血漿中運鐵蛋白的濃度約為300mg/dl,可結合300μg/dl鐵。游離鐵對機體有毒性,與運鐵蛋白結合后無毒性作用。它主要通過血循環(huán)將鐵運至需鐵的組織,如骨髓及其他器官。許多組織的細胞膜有運鐵蛋白的受體,當運鐵蛋白與之結合后,通過胞吞作用進入細胞,在溶酶體的酸性pH條件下使之與鐵分離。脫鐵鐵蛋白(apoferritin)在溶酶體內并不被降解,可通過與受體結合重回到細胞膜,再進入血液重新行使運鐵使命。
血漿中的鐵蛋白與多種鐵代謝途徑相關,并能儲存鐵。鐵蛋白大約含23%的鐵。脫鐵鐵蛋白的分子量為440 000。通常由24個分子量為18 500的亞基構成。24個亞基可聚合3 000~4 500個鐵原子。正常情況下鐵蛋白在血漿中的含量是極低的,它的量隨鐵的增加而變化。
3.甲狀腺素結合球蛋白 體內1/2~1/3的三碘甲狀腺氨酸(T3)和四碘甲狀腺氨酸(T4)存在于甲狀腺外,大多數(shù)在血中與兩種特異結合蛋白,即甲狀腺結合球蛋白(TBG)和甲狀腺結合前白蛋白(TBPA)結合。TBG為一種糖蛋白,通常TBG與T3、T4結合的親和力為TBPA的100倍。正常狀態(tài)下,TBG以非共價鍵與血漿中的T3、T4結合,在血液中游離的甲狀腺素與結合的甲狀腺含量處于動態(tài)平衡。
4.結合珠蛋白-血紅蛋白復合物 可防止血紅蛋白(Hb)在腎小管沉積。結合珠蛋白(heptoglobin,Hp)是一種血漿糖蛋白,可與細胞外的Hb非共價結合為復合物。細胞外Hb主要來自于衰老的紅細胞。每天降解的Hb有10%進入血循環(huán)中,余下的90%仍存在于衰老的紅細胞中。Hp的分子量為90 000,Hb的分子量為65 000,兩者復合物的分子量為155 000。這種復合物不能通過腎小球進入腎小管,所以不會沉積于腎小管內,但游離的Hb能。因而Hp-Hb復合物可避免由Hb造成的腎損傷,還可防止Hb從腎丟失,從而保存其中的鐵。Hp也是一種急性反應蛋白,在急性炎癥時血漿中可升高。
5.銅藍蛋白 血漿銅藍蛋白屬于α2-球蛋白,血漿中90%的銅由其運輸,其余10%的銅與白蛋白結合。每個銅藍蛋白可結合6個銅原子。
6.免疫球蛋白 免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)具有抗體作用,在電泳時主要出現(xiàn)于γ-球蛋白區(qū)域,占血漿蛋白質的20%;某些β-球蛋白和α2-球蛋白也含有免疫球蛋白。Ig由B細胞系中的特殊細胞漿細胞所產生。Ig能識別、結合特異抗原,形成抗原-抗體復合物,激活補體系統(tǒng),從而解除抗原對機體的損傷。
免疫球蛋白可分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE,結構相類似,均由兩條相同的重鏈(heavy chain,H鏈)和兩條相同的輕鏈(light chain,L鏈)組成。其中IgG、IgD、IgE為四聚體, IgA為二聚體,IgM是五聚體。H鏈由450~550個氨基酸殘基組成,L鏈由212~230個氨基酸殘基組成,兩條鏈由二硫鍵相連。
圖1-30顯示IgG的分子結構。每條L鏈由可變區(qū)(VL)和恒定區(qū)(CL)組成。每條H鏈也可由可變區(qū)(VH)和恒定區(qū)(CH)組成,其中恒定區(qū)分為3個結構域(CH1、CH2、CH3), CH2結構域含有補體結合部位。CH3結構域含有與中性粒細胞和巨噬細胞受體接觸的部位。由L鏈和H鏈可變區(qū)形成的高變區(qū)是抗原結合的部位。L鏈與H鏈之間由二硫鍵連接,H鏈之間也由二硫鍵連接。
圖1-30 IgG的結構
從N-端起,H鏈的1/4肽段及L鏈的1/2肽段在各類Ig中的排列順序可變性大,稱可變區(qū)(variable region,V區(qū)),其功能是決定不同Ig與抗原結合的特異性。H鏈及L鏈的其余肽段稱為恒定區(qū)(constant region,C區(qū)),其功能是決定Ig的效應作用,也是Ig的分類基礎(α、γ、δ、ε、μ五大類)。L鏈有兩個基本型,即κ和λ型。一個特異的Ig通常只含有兩條κ鏈或兩條λ鏈,不存在κ和λ的混合型。故Ig可分為兩型5類,即κ型五類和λ型5類。
(查錫良)
參考文獻
[1]Nelson DL,Michael M.Cox Lehninger Principles of Biochemistry.6th ed.New York:W.H.Freeman and Company,2013
[2]Berg JM,John L.Tymoczko,Lubert Stryer Biochemistry.6th ed.New York:W.H.Freeman and Company,2007
[3]Murray RK,Bender DA,kennelly PJ,et al.Happer's Illustrated Biochemistry.29th.New York:Mc Graw Hill Company,2012
[4]Anfinsen CB.Principles that govern the folding of protein chain.Science,1973,181:223-230
[5]Kendrew JC.The three-dimentional structure of a protein molecule.Sci Am,1961,205:96-111
[6]Dunker AK,Kriwacki RW.The orderly chaos of proteins.Sci Am,2011,302:68-73
[7]Brown JH.Breaking symmetry in protein dimmers:designs and function.Protein Sci,2006,15:1-13
[8]Chiti F,Dobson CM.Protein 秘書 folding,functional amyloids,and human disease.Annu Rev Biochem.2006,75:333-366
[9]Prisoner SB.The protein diseases.Sci Am,1995,272:48-57
[10]Selkoe DJ.Folding proteins in fatal ways.Nature,2003,426:900-904
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